Investigación Dilucidó Estructura Y Mecanismo De Enzima Celular​

El Trabajo Realizado Por Tres Equipos Científicos Se Publicó En Una De Las Principales Revistas Científicas De Química.



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27 Marzo 2019

Un trabajo multidisciplinario en el que participaron tres equipos de investigación, liderados por los académicos Julio Caballero de la Universidad de Talca, Iñaki Tuñón de la Universidad de Valencia, España y Ricardo Cabrera de la Universidad de Chile, logró determinar la estructura y mecanismos de una proteína que hasta hoy ha sido muy poco estudiada a nivel mundial, llamada fosfofructoquinasa 2 (Pfk-2) de la Escherichia Coli. 

El avance científico se publicó en la Revista “Chemical Science”, una de las más prestigiosas del mundo en el área de la química y junto con ello se emitió un comentario sobre el trabajo en la Revista “Nature Reviews Chemistry”. 

El profesor Julio Caballero destacó el logro alcanzado e indicó que el resultado obtenido es parte de un proyecto de Fondecyt de Postdoctorado de la doctora Juliana Murillo, quien realizó la investigación en el Centro de Bioinformática y Simulación Molecular de la Facultad de Ingeniería, bajo su supervisión. Además de ella participaron en el equipo de la UTALCA el profesor Jans Alzate y el estudiante del Doctorado en Ciencias mención Modelado de Sistemas Químicos y Biológicos, Rodrigo Recabarren. 

“El trabajo ejemplifica el valor de los estudios combinados experimentales y teóricos para desentrañar los mecanismos de las enzimas. Se espera que los hallazgos reportados puedan tener una contribución importante a otros estudios en quinasas similares”, señaló el profesor Caballero, quien explicó que normalmente este tipo de investigaciones son muy importantes en el futuro para la creación de fármacos contra enfermedades que involucran a la enzima bajo estudio. Por ejemplo, se sabe que las fosfofructoquinasas se sobreexpresan en varios tipos diferentes de tumores. 

En específico, los científicos determinaron la estructura de rayos X de la phosphofructokinase 2 (Pfk-2) unida a algunos sustratos y productos. Con esas coordenadas, el equipo de la UTALCA trabajó en simulaciones computacionales híbridas, que combinan mecánica cuántica y mecánica molecular, para investigar el mecanismo llamado fosforilación promovido por la enzima, que culminó con una propuesta de su funcionamiento. “Nos permite entender cómo un determinado organismo resuelve qué hacer para producir un componente o lograr la regulación. La fosforilación es como un interruptor que enciende o apaga procesos químicos esenciales para el funcionamiento de la célula y si entendemos cómo funciona podemos manipular esos procesos”, indicó el académico de la Facultad de Ingeniería.

Fuente: http://www.utalca.cl/link.cgi//SalaPrensa/Investigacion/13017



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